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		<title>泛素 - 修订历史</title>
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		<title>Foodbk在05:38 2011年1月21日</title>
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				<updated>2011-01-21T05:38:56Z</updated>
		
		<summary type="html">&lt;p&gt;&lt;/p&gt;

			&lt;table border='0' width='98%' cellpadding='0' cellspacing='4' style=&quot;background-color: white;&quot;&gt;
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				&lt;td colspan='2' width='50%' align='center' style=&quot;background-color: white;&quot;&gt;05:38 2011年1月21日的修订版本&lt;/td&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;color: red; font-weight: bold;&quot;&gt;　泛素&lt;/span&gt;(ubiquitin)&lt;span style=&quot;color: red; font-weight: bold;&quot;&gt;是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白。它的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其被水解。当附有泛素的蛋白质移动到桶状的蛋白酶的时候，蛋白酶就会将该蛋白质水解。泛素也可以标记跨膜蛋白，如受体，将其从细胞膜上除去。 &lt;/span&gt;&lt;/td&gt;&lt;td&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;color: red; font-weight: bold;&quot;&gt;泛素&lt;/span&gt;(ubiquitin)&lt;span style=&quot;color: red; font-weight: bold;&quot;&gt;是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白。它的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其被水解。当附有泛素的[[蛋白质]]移动到桶状的蛋白酶的时候，蛋白酶就会将该蛋白质水解。泛素也可以标记跨膜蛋白，如受体，将其从细胞膜上除去。 &lt;/span&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;color: red; font-weight: bold;&quot;&gt;　　泛素76个氨基酸组成，分子量大约8500道尔顿。它在真核生物中具有高度保留性，人类和酵母的泛素有96&lt;/span&gt;%的相似性。 &lt;/td&gt;&lt;td&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; font-size: smaller;&quot;&gt;&amp;#160;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;color: red; font-weight: bold;&quot;&gt;　　泛素标记一个蛋白有以下三个步骤： &lt;/span&gt;&lt;/td&gt;&lt;td&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;color: red; font-weight: bold;&quot;&gt;泛素76个氨基酸组成，分子量大约8500道尔顿。它在真核生物中具有高度保留性，人类和酵母的泛素有96&lt;/span&gt;%的相似性。 &lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;color: red; font-weight: bold;&quot;&gt;　　泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 &lt;/span&gt;&lt;/td&gt;&lt;td&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; font-size: smaller;&quot;&gt;&amp;#160;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;color: red; font-weight: bold;&quot;&gt;　　E1将活化後的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 &lt;/span&gt;&lt;/td&gt;&lt;td&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;color: red; font-weight: bold;&quot;&gt;泛素标记一个蛋白有以下三个步骤： &lt;/span&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;color: red; font-weight: bold;&quot;&gt;　　泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白上，当蛋白上已经存在泛素的时候，结合了E2的泛素可以直接连接在其上而不通过E3。 &lt;/span&gt;&lt;/td&gt;&lt;td&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; font-size: smaller;&quot;&gt;&amp;#160;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;color: red; font-weight: bold;&quot;&gt;　　最终，被标记的蛋白质被蛋白酶分解为较小的多肽、氨基酸以及可以重复使用的泛素。 &lt;/span&gt;&lt;/td&gt;&lt;td&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;color: red; font-weight: bold;&quot;&gt;泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 &lt;/span&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td&gt;-&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #ffa; font-size: smaller;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;color: red; font-weight: bold;&quot;&gt;　　2004年，阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科、欧文·罗斯因发现了泛素调解的蛋白质降解过程而获得了诺贝尔化学奖。&lt;/span&gt;&lt;/td&gt;&lt;td&gt;+&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background: #cfc; font-size: smaller;&quot;&gt;&amp;#160;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>Foodbk</name></author>	</entry>

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		<title>Hyf yl在05:21 2008年12月26日</title>
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				<updated>2008-12-26T05:21:20Z</updated>
		
		<summary type="html">&lt;p&gt;&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;新建页面&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;[[category:f]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
　泛素(ubiquitin)是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白。它的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其被水解。当附有泛素的蛋白质移动到桶状的蛋白酶的时候，蛋白酶就会将该蛋白质水解。泛素也可以标记跨膜蛋白，如受体，将其从细胞膜上除去。 &lt;br /&gt;
　　泛素76个氨基酸组成，分子量大约8500道尔顿。它在真核生物中具有高度保留性，人类和酵母的泛素有96%的相似性。 &lt;br /&gt;
　　泛素标记一个蛋白有以下三个步骤： &lt;br /&gt;
　　泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 &lt;br /&gt;
　　E1将活化後的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 &lt;br /&gt;
　　泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白上，当蛋白上已经存在泛素的时候，结合了E2的泛素可以直接连接在其上而不通过E3。 &lt;br /&gt;
　　最终，被标记的蛋白质被蛋白酶分解为较小的多肽、氨基酸以及可以重复使用的泛素。 &lt;br /&gt;
　　2004年，阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科、欧文·罗斯因发现了泛素调解的蛋白质降解过程而获得了诺贝尔化学奖。&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Hyf yl</name></author>	</entry>

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